Le rôle élastique de Talin dans la transmission de force et le pontage cellulaire dynamique.
La biologie cellulaire n’a peut-être jamais franchi un cap de la même manière.
Dans les organismes multicellulaires, la migration cellulaire et mécanodétection sont essentiels au développement et au maintien des cellules. Ces processus s’appuient sur Talinla clé adhésion focale – ou FA — protéine, essentielle pour relier les matrices cellulaires adjacentes et permettre la transmission de force entre elles.
Les Talins sont généralement considérés comme entièrement étendus au niveau des FA entre filaments d’actine – ou F-actine – et l’ancre intégrine récepteur.
Des notions dominantes contradictoires
Cependant, une équipe de recherche dirigée par l’Université de Kyoto avait précédemment observé que le réseau d’actine se déplace constamment sur les AF comme une seule unité : un phénomène unique qui contredit les notions dominantes.
« Cela soulève la question : comment Talin parvient-il à maintenir simultanément la connexion intercellulaire tout en transmettant la force ? » demande l’auteur correspondant Sawako Yamashiro de la Graduate School of Life Sciences de KyotoU.
Plus important encore, les résultats de l’équipe révèlent un nouveau mode de transmission de force dans lequel l’étirement moléculaire dynamique relie la matrice extracellulaire et la F-actine fluide se déplaçant à différentes vitesses. Cette découverte souligne la nécessité de l’élasticité moléculaire et du couplage aléatoire pour transmettre suffisamment de force.
Un nouveau modèle de transmission de force
« À l’échelle humaine, ce phénomène peut être visualisé comme un personnage d’anime super flexible. Il s’agrippe à un train qui passe à environ 50 km/h », illustre Yamashiro.
Le train représente la F-actine qui coule, tandis qu’un quai de gare est le substrat. Le super-héros joue la protéine talin FA qui serait soit emportée sans étirement, soit resterait sur le substrat.
« Parfois, cependant, lorsque les deux extrémités du talin sont fermement ancrées, il est étiré par la traction, car certaines parties de cette protéine peuvent se déployer comme un ressort », explique Yamashiro.
Assistée par imagerie intracellulaire de molécule unique au talin fluorescentl’équipe de Yamashiro a observé et calculé qu’environ 4 % du talin relie la F-actine et le substrat via un embrayage transitoire élastique. En revanche, la majorité restante est vouée à l’une ou l’autre extrémité.
Réviser les rôles moléculaires
Ces résultats appellent également à réviser le rôle de déploiement moléculairemettant à jour la vision traditionnelle selon laquelle il fonctionne comme un mécanocapteur et un amortisseur lorsque les molécules se déploient sous l’effet d’une force externe.
« Cependant, nos résultats suggèrent que le déploiement moléculaire facilite la transmission de la force plutôt que de l’absorber », explique le co-auteur Dimitrios Vavylonis. Université Lehigh.
« Nous pouvons nous attendre à une utilisation accrue de la microscopie intracellulaire à molécule unique pour observer d’autres comportements super-héroïques intra- et extracellulaires possibles, tels que l’embrayage transitoire élastique de Talin », conclut le co-auteur Naoki Watanabe, également à la Graduate School of Life Sciences de KyotoU.