La microscopie cryo-électron à haute résolution permet d'étudier en détail les processus enzymatiques complexes. Avec cette méthode, une équipe de recherche de l'Université de Potsdam et Humboldt-Universität Berlin a réussi à caractériser en détail le complexe enzymatique CODH / ACS. Ils ont découvert que le complexe se déplace au cours des réactions chimiques et détermine ainsi la séquence de réaction. Leurs résultats ont été publiés dans la revue Catalyse de la nature.
Avant le début de la photosynthèse dans l'histoire de la Terre et l'accumulation d'oxygène dans l'atmosphère, les micro-organismes anaérobies vivaient ici, qui n'ont pas besoin d'oxygène pour leur métabolisme. La fixation anaérobie du carbone est considérée comme l'un des processus les plus anciens et les plus efficaces de son espèce et joue également un rôle central dans les écosystèmes modernes – par exemple dans les marécages volcaniques ou dans le tractus digestif animal. La co-déhydrogénase-acétyl-coa-synthase (CODH / ACS) complexe enzymatique (CODH / ACS) est préservée dans les micro-organismes depuis plus de 3,5 milliards d'années.
La catalyse, c'est-à-dire l'accélération des processus chimiques dans CODH / ACS, est basée sur divers grappes de métaux nickel-fer qui convertissent le dioxyde de carbone en l'important acétyl-CoA de biomolécule en plusieurs étapes de réaction. L'efficacité de cette réaction fait de CODH / ACS un candidat enzymatique prometteur pour la production de biocarburants à partir de dioxyde de carbone.
Des chercheurs de l'Université de Potsdam et de Humboldt-Universität Berlin ont maintenant utilisé la microscopie cryo-électron à haute résolution (Cryo-EM) pour la première fois pour élucider le cycle catalytique de CODH / ACS. Cryo-EM a un large éventail d'applications et peut être utilisé pour l'analyse structurelle de diverses enzymes et biopolymères.
« Nos cartes cryo-em de six états intermédiaires du CODH / ACS sont si fortement résolues que les molécules liées au centre métallique peuvent être clairement corrélées avec les mouvements de la protéine », explique Jakob Ruickoldt, premier auteur de l'étude.
« Les différents états contraignants de CODH / ACS n'ont pas encore été étudiés en utilisant Cryo-EM », explique Petra Wendler.
« En utilisant cette méthode, nous avons découvert comment la liaison des différentes molécules prépare le centre actif pour l'étape de réaction suivante et empêche ainsi les réactions secondaires et la perte d'intermédiaires de réaction précieux. Cette connaissance aidera à utiliser la catalyse de l'ancien complexe enzymatique pour la fixation du carbone biotechnologique. »
