Les métabolites sont consommés par les enzymes pour produire d'autres molécules vitales ainsi que pour contrôler les niveaux de métabolites. Mais comment les cellules évitent-elles de trop consommer ? Des chercheurs du MPI de biochimie, de l'Université du Nevada à Las Vegas et de l'Institut De Duve à Bruxelles, ont décrypté cette régulation moléculaire dans le métabolisme du tryptophane. L'acide aminé essentiel tryptophane se lie à un deuxième site de l'enzyme TDO2, distinct de l'endroit où il est consommé. Cela séquestre une région nécessaire à deux effecteurs, la kinase CK2 et l'ubiquitine ligase CUL1 – β-TrCP, qui agissent séquentiellement pour signaler la dégradation de TDO2. Les résultats sont maintenant publiés dans Molecular Cell.