En l'absence d'air, les micro-organismes produisent de l'hydrogène à l'aide d'une enzyme appelée (FEFE) -hydrogénase, l'un des biocatalyseurs producteurs d'hydrogène les plus efficaces connus et un outil prometteur pour l'énergie d'hydrogène vert. Cependant, ces enzymes sont rapidement détruites lorsqu'elles sont exposées à l'air, ce qui a jusqu'à présent limité leur utilisation industrielle.
Maintenant, les efforts conjoints dirigés par des scientifiques du groupe Photobiotechnology et du Center for Theoretical Chemistry de l'Université Ruhr Bochum, en Allemagne, ont isolé un nouveau type de hydrogénase stable à l'oxygène (FEFE) et ont révélé ses « astuces » pour cette stabilité de l'oxygène.
Les résultats sont publiés dans le Journal de l'American Chemical Society.
Dans la poursuite d'une (FEFE) -hydrogénase hautement stable, l'équipe a commencé à rechercher des (Fefe) -hydrogénases à partir de bactéries thermophiles. Utilisant des outils de bioinformatique, ils ont trouvé la bactérie thermophile thermoséediminibacter ocei, qui prospère autour de 70 ° C et possède une (FEFE) -hydrogénase potentiellement intéressante.
Comprendre une stabilité élevée en oxygène
Après une production et une isolation réussies de cette nouvelle (FEFE) -hydrogénase, ils ont observé sa bonne thermostabilité et sa stabilité d'oxygène sans précédent – il survit même après plusieurs jours d'exposition à l'air.
« C'est tellement excitant de voir cette grande stabilité », explique Subhasri Ghosh, le premier auteur de l'étude.
En utilisant des mesures de production d'hydrogène, une spectroscopie, une mutagenèse dirigée et une prédiction de structure basée sur l'apprentissage automatique ainsi que des simulations informatiques de dynamique moléculaire, les chercheurs ont acquis un aperçu détaillé du mécanisme de protection de l'oxygène. Ils ont constaté qu'un acide aminé contenant du soufre supplémentaire situé près du centre catalytique est crucial pour la stabilité de l'oxygène.
« De plus, un groupe d'acides aminés hydrophobes influence la dynamique des protéines et aide à réguler la résistance à l'oxygène », explique le professeur Lars Schäfer.
« Nous sommes convaincus que certaines de ces résultats peuvent être appliquées à d'autres (FEFE) -hydrogénases et éventuellement aider à gérer plus d'oxygène (FEFE) -Hydrogénases », conclut le professeur Thomas Happe du groupe photobiotechnologie Ruhr University Bochum, qui a mené l'étude.
