Une nouvelle étude dévoile le mystère électrique des peptides

Les chercheurs ont validé leurs résultats, qui ont été publiés dans PNASen utilisant une combinaison d’expériences sur des molécules uniques, de simulations de dynamique moléculaire et de mécanique quantique.

Une nouvelle étude révèle que les peptides à structure repliée conduisent mieux l'électricité que leurs homologues dépliés. Des chercheurs de l'Institut Beckman ont utilisé des expériences et des simulations pour démontrer comment ces structures influencent le transport d'électrons, crucial pour des processus comme photosynthèse et la respiration. Cette découverte non seulement approfondit notre compréhension du flux d'électrons dans les structures moléculaires complexes, mais ouvre également de nouvelles possibilités pour le développement de dispositifs électroniques moléculaires avancés.

Qu'est-ce qui donne du peps électronique aux peptides ? Une structure repliée, selon une nouvelle étude publiée dans Actes de l'Académie nationale des sciences.

Le transport des électrons, le processus générateur d'énergie à l'intérieur des cellules vivantes qui permet la photosynthèse et la respiration, est amélioré dans les peptides à structure repliée. Des chercheurs interdisciplinaires du Beckman Institute for Advanced Science and Technology ont combiné des expériences sur des molécules individuelles, des simulations de dynamique moléculaire et la mécanique quantique pour valider leurs résultats.

« Cette découverte apporte une nouvelle compréhension de la façon dont les électrons circulent à travers des peptides aux structures plus complexes tout en offrant de nouvelles pistes pour concevoir et développer des dispositifs électroniques moléculaires plus efficaces », a déclaré le chercheur principal Charles Schroeder, professeur James Economy en science et ingénierie des matériaux à l'Université de l'Illinois à Urbana-Champaign.

Les protéines sont présentes dans toutes les cellules vivantes et font partie intégrante des activités cellulaires telles que la photosynthèse, la respiration (absorption d’oxygène et expulsion de dioxyde de carbone) et la contraction musculaire.

Chimiquement, les protéines sont de longues séquences de acides aminés enfilées comme des guirlandes lumineuses, les différentes couleurs représentant différents acides aminés comme le tryptophane et la glutamine.

Dans la forme la plus simple d'une protéine (sa structure primaire), l'amino acide La chaîne est plate. Mais les acides aminés ont tendance à se mélanger ; lorsqu'ils interagissent les uns avec les autres, la chaîne s'emmêle, provoquant un effondrement structurel appelé repliement des protéines (ou structure secondaire).

Les chercheurs ont demandé si et comment la structure d’une protéine affecte sa capacité à conduire l’électricité – une question à laquelle la littérature existante n’apporte pas de réponse claire.

Recherche axée sur les peptides

Rajarshi « Reeju » Samajdar, un étudiant diplômé du groupe Schroeder, a patiemment étudié ce problème des protéines en expérimentant sur une molécule à la fois. Mais Samajdar ne s’intéressait pas du tout aux protéines. Il se concentrait plutôt sur les peptides, des fragments de protéines contenant une fraction des acides aminés. Pour cette étude, Samajdar a utilisé des peptides contenant environ quatre ou cinq acides aminés, ce qui a permis une observation plus précise, a-t-il déclaré.

Samajdar a observé quelque chose de surprenant : les peptides étirés avec une structure primaire semblaient être des conducteurs d'énergie moins efficaces que leurs homologues pliés avec une structure secondaire. La différence flagrante entre le comportement des peptides dans chaque état a piqué sa curiosité.

« Les peptides sont très flexibles. Nous souhaitions comprendre comment les propriétés de conductance changeaient lorsque vous les étirez et comment les peptides passaient d'une structure secondaire pliée à une conformation étendue. Il est intéressant de noter que j'ai observé un saut distinct entre ces deux structures, avec des propriétés électroniques différentes dans chacune d'elles », a déclaré Samajdar.

Pour vérifier ses observations, Samajdar a fait appel à Moeen Meigooni, assistant de recherche diplômé travaillant avec Emad Tajkhorshid, chercheur Beckman, professeur et titulaire de la chaire J. Woodland Hastings en biochimie.

L'équipe a simulé le comportement conformationnel des peptides à l'aide d'une modélisation informatique, confirmant les changements structurels saccadés observés par Samajdar. Ne laissant aucune pierre scientifique non retournée, les chercheurs ont travaillé avec Martin Mosquera, professeur adjoint de chimie à l'Université d'État du Montana, et Nicholas Jackson, chercheur de Beckman et professeur adjoint de chimie à l'Illinois, pour utiliser des calculs de mécanique quantique afin de confirmer que ces deux structures distinctes étaient effectivement liées aux changements de conductivité.

« Nous pensons que notre approche combinant des expériences sur des molécules individuelles, une modélisation structurelle avec la dynamique moléculaire et la mécanique quantique est une approche très puissante pour comprendre l'électronique moléculaire », a déclaré Samajdar. « Nous aurions pu passer directement à l'électronique quantique, mais nous ne l'avons pas fait. La simulation par ordinateur nous a permis d'étudier l'intégralité de l'espace conformationnel des peptides. »

Les résultats vérifiés trois fois par les chercheurs indiquent que les peptides avec une structure secondaire repliée conduisent mieux l'électricité que les peptides avec une structure primaire dépliée. La structure secondaire spécifique qu'ils ont observée formait une forme appelée 3_dix hélix.

Étant donné que ce travail a été mené sur des peptides, les résultats se prêtent à une meilleure compréhension du transport d'électrons dans des protéines plus grandes et plus complexes et d'autres biomolécules, pointant vers des applications dans des dispositifs électroniques moléculaires tels que semi-conducteurs qui fonctionnent en basculant entre deux structures distinctes.