Les chercheurs ont décodé une enzyme bactérienne essentielle à la dégradation du styrène, un élément utilisé dans la production en grande quantité de polystyrène, qui manque traditionnellement de méthodes de recyclage biotechnologiques.
L'étude du rôle d'une enzyme bactérienne particulière a ouvert la voie à la dégradation biotechnologique du styrène.
Le polystyrène, composé d'unités de styrène, est le plastique le plus couramment utilisé en volume, souvent présent dans les matériaux d'emballage. Contrairement au PET, qui peut être à la fois produit et recyclé par des méthodes biotechnologiques, polystyrène la fabrication reste strictement chimique. De plus, ce type de plastique ne peut pas être décomposé par des moyens biotechnologiques.
Les chercheurs cherchent des moyens de remédier à ce problème : une équipe internationale dirigée par le Dr Xiaodan Li de l'Institut Paul Scherrer, en Suisse, en collaboration avec le professeur Dirk Tischler, chef du groupe de recherche en biotechnologie microbienne à l'Université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, a décodé un enzyme bactérienne qui joue un rôle clé dans la dégradation du styrène. Cela ouvre la voie aux applications biotechnologiques. Les chercheurs ont publié leurs résultats dans la revue Chimie naturelle dans un article publié le 14 mai 2024.
Styrène dans l'environnement
«Plusieurs millions de tonnes de styrène sont produites et transportées chaque année», précise Dirk Tischler. « Ce faisant, une partie est également rejetée involontairement dans l’environnement. » Ce n'est cependant pas la seule source de styrène dans l'environnement : il est présent naturellement dans le goudron de houille et le goudron de lignite, peut être présent à l'état de traces dans les huiles essentielles de certaines plantes et se forme lors de la décomposition des matières végétales. « Il n’est donc pas surprenant que des micro-organismes aient appris à le manipuler, voire à le métaboliser », précise le chercheur.
Dirk Tischler faisait partie d'une équipe de recherche internationale. Crédit : RUB, Marquard
Rapide mais complexe : la dégradation microbienne du styrène
Les bactéries et les champignons, ainsi que le corps humain, activent le styrène à l'aide de l'oxygène et forment de l'oxyde de styrène. Si le styrène lui-même est toxique, l’oxyde de styrène est encore plus nocif. Une métabolisation rapide est donc cruciale. «Dans certains micro-organismes ainsi que dans le corps humain, l'époxyde formé par ce processus subit généralement une conjugaison avec du glutathion, ce qui le rend à la fois plus soluble dans l'eau et plus facile à décomposer et à excréter», explique Dirk Tischler. « Ce processus est très rapide, mais aussi très coûteux pour les cellules. Une molécule de glutathion doit être sacrifiée pour chaque molécule d’oxyde de styrène.
La formation du conjugué glutathion et la question de savoir si, ou plutôt comment, le glutathion peut être récupéré font partie des recherches en cours à la MiCon Graduate School de l'Université de la Ruhr à Bochum, financées par la Fondation allemande pour la recherche (DFG). Certains micro-organismes ont développé une variante plus efficace. Ils utilisent une petite protéine membranaire, à savoir la styrène oxyde isomérase, pour décomposer l'époxyde.
Les isomérases d'oxyde de styrène sont plus efficaces
«Même après le premier enrichissement en oxyde de styrène isomérase provenant de la bactérie du sol Rhodococcus, nous avons observé sa couleur rougeâtre et montré que cette enzyme est liée dans la membrane», explique Dirk Tischler. Au fil des années, lui et son équipe ont étudié diverses enzymes de la famille et les ont utilisées principalement en biocatalyse. Toutes ces isomérases d'oxyde de styrène ont une efficacité catalytique élevée, sont très rapides et ne nécessitent aucune substance supplémentaire (co-substrats). Ils permettent donc une détoxification rapide de l’oxyde de styrène toxique dans l’organisme et également une puissante application biotechnologique dans le domaine de la synthèse chimique fine.
«Pour optimiser ces derniers, nous devons comprendre leur fonction», souligne Dirk Tischler. «Nous avons réalisé des progrès considérables dans ce domaine grâce à notre collaboration internationale entre des chercheurs de Suisse, de Singapour, des Pays-Bas et d'Allemagne.» L’équipe a montré que l’enzyme existe dans la nature sous forme de trimère comportant trois unités identiques. Les analyses structurales ont révélé qu’il existe un cofacteur hème entre chaque sous-unité et que celui-ci est chargé d’un ion fer. L'hème constitue une partie essentielle de ce que l'on appelle la poche active et joue un rôle important dans la fixation et la transformation du substrat. L'ion fer du cofacteur hème active le substrat en coordonnant l'oxygène atome de l'oxyde de styrène. « Cela signifie qu'une nouvelle fonction biologique de l'hème dans les protéines a été décrite de manière exhaustive », conclut Dirk Tischler.
