Les chercheurs ont détaillé la structure et la fonction de l’enzyme oxyde de styrène isomérase, un outil qui permet la chimie verte en facilitant l’équivalent biologique de la réaction de Meinwald. La capacité de cette enzyme à produire des produits spécifiques avec une efficacité et une stéréospécificité élevées présente un potentiel important pour les industries chimiques et pharmaceutiques, promettant des processus plus durables et respectueux de l'environnement. (Concept de l'artiste.) Crédit : Issues.fr.com
Des scientifiques de l'Institut Paul Scherrer (PSI) ont pour la première fois caractérisé avec précision l'enzyme styrène oxyde isomérase, qui peut être utilisée pour produire des produits chimiques précieux et des précurseurs de médicaments de manière respectueuse de l'environnement. L'étude paraît aujourd'hui dans la revue Chimie naturelle.
Les enzymes sont de puissantes biomolécules qui peuvent être utilisées pour produire de nombreuses substances dans des conditions ambiantes. Ils permettent une chimie « verte », qui réduit la pollution environnementale résultant des procédés utilisés en chimie de synthèse. Les chercheurs du PSI ont désormais caractérisé en détail un outil issu de la nature: l'enzyme oxyde de styrène isomérase. C'est la version biologique de la réaction de Meinwald, une réaction chimique importante en chimie organique.
«L'enzyme découverte il y a plusieurs dizaines d'années est produite par des bactéries», explique Richard Kammerer du Laboratoire de recherche biomoléculaire du PSI. Son collègue Xiaodan Li ajoute : « Mais comme son fonctionnement n’était pas connu, son application pratique a été limitée jusqu’à présent. » Les deux chercheurs et leur équipe ont élucidé la structure de l’enzyme ainsi que son fonctionnement.
Mécanisme simple pour une réaction compliquée
Les micro-organismes possèdent des enzymes spécifiques avec lesquelles ils peuvent, par exemple, décomposer les substances nocives et les utiliser comme nutriments. L'oxyde de styrène isomérase en fait partie. Associé à deux autres enzymes, il permet à certaines bactéries environnementales de se développer sur l'hydrocarbure styrène.
L'oxyde de styrène isomérase catalyse une étape très spécifique de la réaction : elle divise un cycle à trois chaînons dans l'oxyde de styrène constitué d'un atome d'oxygène et de deux atomes de carbone, ce qu'on appelle un époxyde. Ainsi, l’enzyme est hautement spécifique et ne crée qu’un seul produit. Il est également capable de convertir un certain nombre de substances supplémentaires, produisant ainsi d’importants précurseurs pour des applications médicales.
Xiaodan Li et Richard Kammerer ont caractérisé pour la première fois une enzyme qui pourrait devenir un outil important pour l'économie circulaire. Le moniteur montre une représentation schématique de la partie clé du centre actif de cette enzyme. Crédit : Institut Paul Scherrer/Markus Fischer
Un avantage particulier réside dans le fait que dans de nombreuses réactions chimiques, il se forme à la fois une image et une image miroir d’un composé chimique, qui peuvent avoir des effets biologiques complètement différents. Mais cette enzyme ne crée spécifiquement qu’un seul des deux produits. En chimie, cette propriété est appelée stéréospécificité – elle est particulièrement importante pour la génération de molécules précurseurs de médicaments. « L'enzyme est un exemple impressionnant de la façon dont la nature rend possibles les réactions chimiques d'une manière simple et ingénieuse », explique Xiaodan Li.
Extrêmement utile dans les industries chimiques et pharmaceutiques
Au cours de leurs investigations, qu'ils ont menées en partie à la Source de Lumière Suisse SLS, les chercheurs du PSI ont découvert le secret de l'enzyme: un groupe contenant du fer à l'intérieur, semblable au pigment contenant du fer dans nos globules rouges. Ce groupe hémique se lie au cycle époxyde, ce qui rend la réaction si simple et efficace. D'autres parties des recherches ont été réalisées par le groupe de Volodymyr Korkhov, également du Laboratoire de recherche biomoléculaire du PSI et professeur associé au Département de biologie de l'ETH Zurich, en utilisant la cryomicroscopie électronique.
Xiaodan Li et Richard Kammerer sont convaincus que cette enzyme s'avérera extrêmement utile dans les industries chimique et pharmaceutique. «C'est jusqu'à présent la seule enzyme bactérienne connue pour catalyser la réaction de Meinwald», souligne Richard Kammerer. Avec l'aide de l'enzyme, l'industrie pourrait produire des précurseurs de médicaments et de produits chimiques importants dans des conditions économes en énergie et respectueuses de l'environnement.
Xiaodan Li ajoute : « L’enzyme pourrait potentiellement être modifiée de manière à produire un grand nombre de nouvelles substances. » De plus, l’enzyme est très stable et convient donc aux applications industrielles à grande échelle. «Cela deviendra certainement un nouvel outil important pour l’économie circulaire et la chimie verte», en sont convaincus les chercheurs du PSI.
