La spectroscopie Raman a historiquement endommagé des protéines vivantes lors de mesures optiques, conduisant à des résultats incohérents. Des chercheurs de l’Université Texas A&M et de TEES ont introduit une nouvelle approche appelée profil d’interaction thermostable-Raman (TRIP), permettant des criblages à faible concentration et à faible dose pour les interactions protéine-ligand dans des conditions pertinentes, promettant des performances sans étiquette et hautement des mesures reproductibles et des applications potentielles dans les tests rapides et rentables de médicaments, de vaccins et de virus, ainsi que dans l’analyse de l’ADN.
La spectroscopie Raman, une technique d’analyse de produits chimiques en projetant une lumière monochromatique sur un échantillon et en observant la lumière diffusée qui en sort, est une source de frustration pour les chercheurs biomédicaux depuis plus de 50 ans. La chaleur produite par la lumière détruit presque les protéines vivantes lors des mesures optiques, ce qui entraîne des résultats réduits et non répétables. Cependant, depuis peu, ces frustrations pourraient désormais appartenir au passé.
Un groupe de chercheurs de l’Institut des sciences et de l’ingénierie quantiques de la Texas A&M University et de la Texas A&M Engineering Experiment Station (TEES) ont développé une nouvelle technique qui permet de tester à faible concentration et à faible dose les interactions protéine-ligand dans des conditions physiologiques. conditions pertinentes. Intitulée thermostable-Raman-interaction-profiling (TRIP), cette nouvelle approche est une réponse révolutionnaire à un problème de longue date qui fournit des mesures de spectroscopie Raman hautement reproductibles et sans étiquette.
« La protéine est une molécule biologique très fragile et nécessite des soins spécifiques », a déclaré l’auteur principal et assistant de recherche postdoctoral, le Dr Narangerel Altangerel. « Lorsque je refroidis la surface ou le substrat, je peux rendre les protéines heureuses. Je peux les toucher avec le laser et ils peuvent désormais afficher les informations dont j’ai besoin.
Même si les protéines étudiées se situent au niveau moléculaire, les implications de ces découvertes pourraient être énormes. Comme une serrure et une clé, une interaction protéine-ligand constitue la première étape de processus tels que la transduction du signal, les réponses immunitaires et la régulation des gènes. En raison de la capacité de TRIP à détecter les interactions protéine-ligand en temps réel, le délai de test des médicaments et des vaccins peut être raccourci. Une autre application pourrait être clinique, en transformant de longs tests pour détecter un virus dans un délai d’exécution le jour même avec des résultats précis.
« L’idée générale de la loi sur la spectroscopie est qu’elle nécessite un minimum, voire aucune, pour la préparation des échantillons, afin que ceux-ci puissent être transférés immédiatement en clinique », a déclaré le co-auteur et professeur d’université au département de génie biomédical, le Dr Vladislav Yakovlev. « Les cliniciens et les patients n’ont pas besoin d’attendre des jours et des semaines pour une analyse. Vous pouvez obtenir toutes ces réponses presque immédiatement.
Un avantage supplémentaire de la technique TRIP est que la taille de l’échantillon requise pour exécuter le test est beaucoup plus petite et nécessite une concentration de protéines plus faible, ce qui signifie un processus de test plus rentable.
« J’achetais 100 microlitres d’un échantillon pour 3 500 $, puis je dois partager cet échantillon avec plusieurs personnes et me retrouver avec seulement un échantillon de 20 à 30 microlitres », a déclaré Altangerel. «Cela m’a obligé à utiliser un échantillon plus petit, ce qui rend le Raman difficile à réaliser, car les échantillons à faible concentration en font un processus faible. Cela m’a poussé à me mettre au défi d’essayer différentes choses.
Malgré cette avancée majeure, l’équipe recherche d’autres aspects dans lesquels la méthode TRIP pourrait être utile.
« Dans un article de suivi, nous essayons d’identifier la composition chimique de ces protéines simplement en utilisant cette technique afin de pouvoir l’appliquer à des idées similaires liées à ADN analyses et autres molécules biologiques », a déclaré Yakovlev. « Quelque chose qui nécessite normalement un séquençage mais qui utilise TRIP, vous n’avez donc pas besoin de préparation d’échantillon. »
« Pendant longtemps. les gens pensaient que c’était impossible à faire », a déclaré le Dr Yakovlev. « Mais le Dr Altangerel a démontré que rien n’est effectivement impossible si vous faites les choses correctement. »
Le projet est soutenu par l’Air Force Office of Scientific Research (AFOSR), l’Office of Naval Research, la Robert A. Welch Foundation, TEES, le Instituts nationaux de la santé et le programme de subventions X de la Texas A&M University.
L’équipe de soutien comprend des professeurs et des étudiants affiliés à l’Institut des sciences et de l’ingénierie quantiques. Les autres auteurs crédités sont le Dr Benjamin Neuman du Département de biologie, le Dr Philip Hemmer du Département de génie électrique et informatique, Navid Rajil, le Dr Zhenhuan Yi, le Dr Alexei Sokolov et le chercheur principal, le Dr Marlan Scully de l’Institut de Sciences et ingénierie quantiques. Le Dr Sofi Bin-Salamon a été responsable du programme de l’AFOSR.
