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Les chercheurs révèlent une dynamique conformationnelle dépendante de la longueur de la chaîne acyle de la protéine de porteuse acyle

Les chercheurs révèlent une dynamique conformationnelle dépendante de la longueur de la chaîne acyle de la protéine de porteuse acyle

La protéine porteuse acyle (ACP) joue un rôle central dans la biosynthèse des acides gras, agissant comme une « navette » moléculaire qui transporte, protège et fournit des chaînes acyle allongées à divers partenaires enzymatiques. Cependant, la forte flexibilité de l'ACP et l'instabilité de ses intermédiaires liés au thioester ont longtemps gêné la caractérisation structurelle détaillée de son comportement dynamique.

Dans une étude publiée dans le Journal de l'American Chemical Societyune équipe dirigée par le professeur Wang Fangjun de l'Institut Dalian de physique chimique de l'Académie chinoise des sciences a révélé comment l'ACP adapte sa conformation pour s'adapter aux chaînes acyle de longueurs variables (C4-C18), et a révélé la dynamique de conformation dépendante de la longueur de la chaîne acyle de l'ACP au niveau moléculaire.

Les chercheurs ont utilisé la spectrométrie de masse indigène (NMS) pour isoler et enrichir sélectivement les intermédiaires acyl-ACY-ACP chimiquement instables dans un piège à ions, suivis par la photodissociation ultraviolette de 193 nm (UVPD) pour sonder leur dynamique conformationnelle.

Ils ont découvert un réarrangement dépendant de la longueur de la chaîne acyle frappante: les chaînes acyle plus courtes (C4-C10) résident dans un sous-pochettes hydrophobes primaire (sous-billette-borne), tandis que les chaînes plus longues (C10-C18) se plient et s'étendent dans un deuxième sous-bosses (sous-billets II).

L'analyse structurelle a identifié Phe50 et Ile62 comme des «portes» critiques qui modulent les dimensions de la cavité hydrophobe. De plus, il a été démontré que la boucle I et le segment Thr64-Gln66 jouent des rôles essentiels dans les intermédiaires de stabilisation des chaînes plus longues (C12-C18).

« Notre étude fournit un aperçu du niveau moléculaire sur la façon dont l'ACP s'adapte aux chaînes acyle de différentes longueurs », a déclaré le professeur Wang. « Les résultats ont préparé le terrain pour la refonte rationnelle de l'ACP pour améliorer la biosynthèse des acides gras cibles, en particulier les espèces de la chaîne moyenne (C8-C12) avec une valeur industrielle élevée. »

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